Charlotte Vendrely

IMG_4642Maître de Conférences

[button link= »http://errmece.u-cergy.fr/?page_id=103″ style= »tick » color= »orange »]équipe MecUp[/button]

Tél. : 01 34 25 65 66

Courriel : charlotte.vendrelyatu-cergy.fr

 

Domaines d’intérêt

Structure – auto-assemblage- protéines – biophysique – biomimétisme

Présentation

Ma thématique principale est l’étude des protéines par des méthodes de biochimie et de biophysique. Le but étant de comprendre la relation structure-fonction des protéines afin de savoir comment elles fonctionnent mais aussi afin d’utiliser ces protéines dans le cadre de biomatériaux.

Après une thèse sur les mécanismes d’assemblage de la protéine Prion, j’ai travaillé sur des protéines de soie d’araignée et d’insecte dans le but de comprendre comment ces protéines sont capables de s’auto-assembler sous forme de fibres ou d’autres biomatériaux.

Mon activité principale au sein du laboratoire est incluse dans cette thématique et porte sur l’étude de la structure des protéines de la matrice extracellulaire (essentiellement fibronectine et vitronectine), et de leurs mécanismes d’assemblage sous forme de multimères ou de fibres, ainsi que sur l’influence qu’ont ces différentes formes de protéines sur le comportement cellulaire dans des contextes physiologiques et pathologiques.

En 2013, je suis partie un an en délégation CNRS au laboratoire des Matériaux et du Génie Physique de l’Institut National Polytechnique de Grenoble où j’ai étudié les mécanismes d’assemblage de l’insuline sur des matériaux.

Depuis 2015, j’approfondi cette thématique sur les interactions protéines-surfaces en développant le projet BioGLUE dont le but est la fabrication d’une nouvelle colle bio-inspirée. Ce projet bénéficie d’un financement jeune chercheuse de l’ANR (2015-2019).

Publications

Doussineau, T., Mathevon, C., Altamura, L., Vendrely, C., Dugourd, P., Forge, V., and Antoine, R.

Mass Determination of Entire Amyloid Fibrils by Using Mass Spectrometry.

Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2016, 55, 2340-2344.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26696126″]PubMed[/button]

Chouchane, K., Vendrely, C., Amari, M., Moreaux, K., Bruckert, F., and Weidenhaupt, M.

Dual Effect of (LK)nL Peptides on the Onset of Insulin Amyloid Fiber Formation at Hydrophobic Surfaces.

J. Phys. Chem B. 2015, 119, 10543-10553.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26234630″]PubMed[/button]

Agniel, R., Vendrely, C., Poulouin, L., Bascetin, R., Benachour, H., Gallet, O., and Leroy-Dudal, J.

Lectins as probes for assessing the accessibility of N-linked glycans in relation to the conformational changes of fibronectin.

J Mol Recognit. 2015, 28, 731-741.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26148749″]PubMed[/button]

Lembré, P., Di Martino, P., and Vendrely, C.

Amyloid peptides derived from CsgA and FapC modify the viscoelastic properties of biofilm model matrices.

Biofouling. 2014, 30, 415-426.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24592895″]PubMed[/button]

Lembré, P., Vendrely, C., and Di Martino, P.

Identification of an amyloidogenic peptide from the Bap protein of Staphylococcus epidermidis.

Protein & Peptide Letters. 2014, 21, 75-79.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24354773″]PubMed[/button]

Nault, L., Vendrely, C., Brechet, Y., Bruckert, F., and Weidenhaupt, M.

Peptides that form β-sheets on hydrophobic surfaces accelerate surface-induced insulin amyloidal aggregation.

FEBS Letters. 2013, 587, 1281-1286.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23510797″]PubMed[/button]

Lembré, P., Vendrely, C., and Di Martino, P.

Amyloid fiber formation by synthetic peptides derived from the sequence of the protein CsgA of Escherichia coli.

Protein & Peptide Letters. 2013, 8, 942-946.

[button link= »http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23360366″]PubMed[/button]

Plaza, G., Corsini, P., Marsano, E., Pérez-Rigueiro, J., Elices, M., Riekel, C., Vendrely, C., and Guinea, G.V.

Correlation between processing conditions, microstructure and mechanical behaviour in regenerated silkworm silk fibers.

J. Poly. Sci. Part B. 2012, 50, 455-465.

[button link= »http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/polb.23025/abstract » window= »yes »]Abstract[/button]

Chenal, A., Vendrely, C., Vitrac, H., Karst, J.C., Gonneaud, A., Blanchet, C.E., Pichard, S., Garcia, E., Salin, B., Catty, P., Gillet, D., Hussy, N., Marquette, C., Almunia, C., and Forge, V.

Amyloid fibrils formed by the programmed cell death regulator Bcl-XL.

J. Mol Biol. 2012, 415, 584-599.

[button link= » http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283611012551″ window= »yes »]Abstract[/button]

Gebhardt R., Vendrely C., and Kulozik U.

Structural characterization of casein micelles: shape changes during film formation.

J. Phys. Condens. Matter. 2011, 23, 444201.

[button link= »http://iopscience.iop.org/0953-8984/23/44/444201/ » window= »yes »]Abstract[/button]

Hagn, F., Eisoldt, L., Hardy, J., Vendrely, C., Coles, M., Scheibel, T., and Kessler, H.

A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly.

Nature 2010, 465, 239-242.

[button link= »http://www.nature.com/nature/journal/v465/n7295/full/nature08936.html » window= »yes »]Abstract[/button]

Gebhardt, R., Vendrely, C., Burghammer, M., and Riekel, C.

Characterization of the Boundary Zone of a Cast Protein Drop: Fibroin beta-Sheet and Nanofibril Formation.

Langmuir  2009, 25, 6307-6311.

[button link= »http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/la804308r » window= »yes »]Abstract[/button]

Gebhardt, R., Vendrely, C., Hanfland, M., and Riekel, C.

Silk Fiber Formation after High-Pressure Treatment of Fibroin Solution in a Diamond Anvil Cell.

Macromolecules 2008, 41, 9934-9936.

[button link= »http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/ma801872m » window= »yes »]Abstract[/button]

Vendrely, C., Ackershott, C., Römer, L., and Scheibel, T.

Molecular design of performance proteins with repetitive sequences: recombinant flagelliform spider silk as basis for biomaterials.

Methods. Mol. Biol. 2008, 474, 3-14.

[button link= »http://link.springer.com/protocol/10.1007%2F978-1-59745-480-3_1″ window= »yes »]Abstract[/button]

Martel, A., Burghammer, M., Davies, R.J., Di Cola, E., Vendrely, C., and Riekel, C.

Silk fiber assembly studied by synchrotron radiation SAXS/WAXS and Raman spectroscopy.

J. Am. Chem. Soc. 2008, 130, 17070-17074.

[button link= »http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja806654t » window= »yes »]Abstract[/button]

Vendrely, C and Scheibel, T.

Biotechnological production of spider silk proteins enables new applications.

Macromol. Biosc. 2007, 7, 401-409.

[button link= »http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/mabi.200600255/abstract;jsessionid=878C8CD770E905D281CF8FC6D3B5AB17.d04t02″ window= »yes »]Abstract[/button]

Vendrely, C and Scheibel, T.

Mamalian versus yeast prion – biophysical insight in structure and assembly mechanism.

Trends in Prion biology, 2006, 1st edition, Nova Science Publishers, Inc, New York, p 251-284.

Vendrely, C., Valadié, H., Bednarova, L., Cardin, L., Pasdeloup, M., Cappadoro, J., Bednar, J., Rinaudo, M. and Jamin, M.

Assembly of the full-length recombinant mouse prion protein: I. Formation of soluble oligomers.

Biochim. Biophys. Acta. 2005, 1724, 355-366.

[button link= »http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416505001601″ window= »yes »]Abstract[/button]

Blanquet-Grossard F., Thielens, NM., Vendrely, C., Jamin, M., and Arlaud, GJ.

Complement protein C1q recognizes a conformationally modified form of the Prion protein.

Biochemistry 2005, 44, 4349-4356.

[button link= »http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi047370a » window= »yes »]Abstract[/button]

Yuan, Z., Rang, C., Maroun, RC., Juarez-Perez, V., Frutos, R., Pasteur, N., Vendrely, C., Charles, JF. and Nielsen-Leroux, C.

Identification and molecular structural prediction analysis of a toxicity determinant in the Bacillus sphaericus crystal larvicidal toxin.

Eur. J. Biochem. 2001, 268, 2751-2760.

[button link= »http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1432-1327.2001.02176.x/abstract » window= »yes »]Abstract[/button]